Mémoires de Magister "Biotechnologie"
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- ItemProtéolyse et l'autolyse chez deux lactobacilles isolés de lait de camelin : Caractérisation d'une aminopeptidase(2008-11-19) BELKHEIR KhadidjaL?activité protéolytique L-leucyl aminopeptidasique et l?aptitude autolytique chez deux souches de bactéries lactiques appartenant au genre lactobacillus. Les deux souches se sont montrées protéolytiques sur le lait et sur une solution de caséine. Les cellules hydrolysent différemment le substrat chromogène (L leucyl paranitroanilide) mais cette activité n?est pas retrouvée dans les surnageant de culture. Les aminopeptidases extraites à la glycine/lysozyme et purifiées par fractionnement au sulfate d?ammonium suivi d?une séparation par chromatographie sur gel de fitration Séphadex G100 et sur résine échangeuse d?ions (DEAE), ont révélé un maximum d?activité à 40°C et une inhibition par les ions Cu+². Les enzymes ont montré un poids moléculaire légèrement inférieur à 100KDa sur gel sephadex G100 et une structure dimérique par électrophorèse SDS-PAGE. L?enzyme extraite à partir de la souche CHTD27 est partiellement inhibée par l?EDTA mais par contre augmentée par les ions Na+² et Co+² son maximum d?activité est noté à pH 6.6. l?enzyme extraite à partir de la souche BH14 a montré une activité sensible à l?EDTA et au PMSF. Cette enzyme présente un maximum d?activité à pH7.5. La mutagenèse aux UV n?a pas permis l?obtention de mutants protéolytiques déficients. Les deux souches ont montré une activité autolytique induite élevée dans les solutions tamponnées utilisées; dans le milieu MRS la souche BH14 s?est révélée autolytique par rapport à la souche CHTD27.