Protéolyse et autolyse de souches de lactobacilles d'origine laitière. Etude de leur aptitude à hydrolyser les caséines et les protéines de poisson

Notice brève
dc.contributor.authorMESSAOUI Hayet
dc.date.accessioned2022-12-07T09:54:21Z
dc.date.available2022-12-07T09:54:21Z
dc.date.issued2013-05-16
dc.description.abstractLa caractérisation technologique de 24 souches de bactéries lactiques (23 lactobacilles et un lactocoque) d'origine laitière a porté sur l'étude de leurs activités protéolytique, aminopeptidasique, dipeptidasique et autolytique. Le criblage de l'activité protéolytique sur milieu agar-MRS-lait a révélé que toutes les souches expriment une activité protéolytique liée à la paroi bactérienne. La présence de protéases dans le milieu de culture a été recherchée sur gélose au lait, les diamètres de clarification les plus importants ont été révélés pour les souches CHM16, 18,19 et 20 (676 à 729mm2). L'hydrolyse des substrats chromogènes (L-leucyl-paranitroanilide ; glycyl-prolyl-paranitroanilide) suivie à 410nm a montré que les activités leucyl-aminopeptidasique (AAP) et glycyl-prolyl dipeptidylaminopeptidasique (ADAP) sont faiblement exprimées par les isolats CHM et LVK tandis qu'elles sont présentes chez les souches LCL, CHTD27 et 29, BH14 et 21 (AAP : DO de 0.97 à 2.97 ; ADAP : DO de 0.38 à 0.39). Ces dernières ont également montré une importante activité autolytique (de 57 à 70%) avec un optimum d'autolyse à des températures proches de leurs températures optimales de croissance, à des pH proches de la neutralité et en présence de 0.5 à 1M de NaCl. La croissance, l'acidification et l'activité protéolytique exocellulaire des souches LCL, CHTD27, BH14 et CHM18 ont été estimées dans un milieu MRS où la source d'azote a été remplacée par les caséines totales, puis par les protéines de poisson. Les résultats sont plus importants sur le milieu MRS où la source d'azote a été remplacée par les protéines de poisson que par les caséines totales. L'hydrolyse des protéines (caséines totales et protéines de poisson) par les souches LCL et BH14 et par l'enzyme trypsine a été caractérisée par la détermination du degré d'hydrolyse DH. Les valeurs trouvées ont montré que l'étendue de l'hydrolyse est plus importante avec la trypsine (DH=40.7% sur caséines ; DH=28.7% sur protéines de poisson) qu'avec les cellules bactériennes.
dc.identifier.urihttps://dspace.univ-oran1.dz/handle/123456789/3090
dc.language.isofr
dc.subjectLactobacillus
dc.subjectLactococcus
dc.subjectActivité Protéolytique
dc.subjectActivité Leucyl-Aminopeptidasique
dc.subjectActivité Glycyl-Prolyldipeptidylaminopeptidasique
dc.subjectActivité Autolytique
dc.subjectCaséines
dc.subjectProtéines De Poisson
dc.subjectTrypsine
dc.subjectDegré D'hydrolyse (DH)
dc.titleProtéolyse et autolyse de souches de lactobacilles d'origine laitière. Etude de leur aptitude à hydrolyser les caséines et les protéines de poisson
grade.ExaminateurN-E. KARAM,Professeur, Université d’Oran
grade.ExaminateurF. DALACH,Maitre de conférences A,Université de Mostaganem
grade.OptionGénie Microbiologique
grade.PrésidentH. ZADI KARAM,Professeur, Université d’Oran
grade.RapporteurS. ROUDJ,Maitre de conférences A, Université d’Oran
la.SpécialitéBiotechnologie
la.coteTH4048
Fichiers
Bundle original
Voici les éléments 1 - 1 sur 1
Vignette d'image
Nom :
TH4048.pdf
Taille :
14.28 MB
Format :
Adobe Portable Document Format
Description :
Télécharger
Collections
Mémoires de Magister "Biotechnologie"