Protéolyse chez lactobacillus purification et caractérisation de protéases et aminopeptidase

Notice brève
dc.contributor.authorRoudj Salima
dc.date.accessioned2022-11-28T16:11:37Z
dc.date.available2022-11-28T16:11:37Z
dc.date.issued2010-11-08
dc.description.abstractNous avons étudié l'activité protéolytique chez les deux lactobacilles BH14 et CHTD27 isolés de lait de chamelle. Les deux bactéries ont montré l'aptitude à la protéolyse des caséines du lait ou des caséines en solution et celle de produire des protéases dans le milieu de croissance. Nous avons observé que les protéases liées à la paroi bactérienne ne sont pas libérées parautoprotéolyse mais qu'elles y sont ancrées par covalence. L'étude des protéases extracellulaires a montré que celles-ci sont des métallo-enzymes et leurs activités sont différemment sensibles aux ions. La spécificité de l'hydrolyse des caséines (α, β, k) dépend de la souche. Les protéases de la souche BH14 sont actives à pH acide (4,0-5,0) ainsi qu'à pH alcalin (8, 0). Nous avons montré que les profils peptidiques distincts. Aucun mutant protéolyse-déficient (Prt-) n'a pu être obtenu après mutagenèse aux rayons UV ou par curage d'ADN plasmidique, ce qui indique que les gènes impliqués doivent être portés par le chromosome chez BH14 et CHTD27. Les deux bactéries ont montré une activité leucyl-aminopeptidasique sur le substrat chromogène leucylparanitroanilide. L'enzyme extraite après traitement glycine/lysozyme et purification par chromatographie (Sephadex G100 et DEAE) et par électrophorèse SDS-PAGE a montré une structure dimérique. L'activité de l'enzymeleucyl-aminopeptidase de la bactérie CHTD27 est sensible à l'EDTA et elle est fortement inhibée par les ions Cu2+. Chez BH14, l'enzyme est sensible à l'EDTA et au PMSF ; par contre elle est augmentée par les ions Na+ et Co2+. Les deux bactéries ont montré une activité autolytique induite élevée. La cytométrie en flux, associée à la microscopie à fluorescence, a montré que plus de 50% des cellules de la souche BH14, cultivées en fermenteur jusqu'à la phase stationnaire de croissance, restent viables durant au moins 120 heures.
dc.formatpdf
dc.identifier.urihttps://dspace.univ-oran1.dz/handle/123456789/1316
dc.language.isofr
dc.publisherUniversité Oran1 Ahmed Ben Bella
dc.subjectLactobacillus
dc.subjectActivité protéolytique
dc.subjectProtéases
dc.subjectLeucyl-aminopeptidase
dc.subjectActivité autolytique
dc.subjectMutants Prt-
dc.subjectViabilité cellulaire
dc.titleProtéolyse chez lactobacillus purification et caractérisation de protéases et aminopeptidase
grade.ExaminateurA. MAROUF, Professeur, Université d’Oran
grade.ExaminateurA. BENGUEDOUAR, Professeur, Université de Constantine
grade.ExaminateurJ-Y LEVEAU, Professeur, ENSIAA, AgroParistech
grade.OptionBiochimie Microbienne
grade.PrésidentM. TOUHAMI, Professeur, Université d’Oran
grade.RapporteurN-E. KARAM, Professeur, Université d’Oran
l'article.1.DateParution2009
l'article.1.RevueProtéolyse et Autolyse chez Deux Lactobacilles Isolés de Lait Camelin du Sud Ouest Algérien
l'article.1.RéférenceEuropean Journal of Scientific Research. 2009
l'article.1.TitreEuropean Journal of Scientific Research (EJSR)
la.SpécialitéBiotechnologie
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