Protéolyse chez Lactobacillus : Activités biologiques d’hydrolysats protéiques obtenus par des souches sélectionnées.
Protéolyse chez Lactobacillus : Activités biologiques d’hydrolysats protéiques obtenus par des souches sélectionnées.
Fichiers
Date
2021-10-21
Auteurs
MESSAOUI Hayet
Nom de la revue
ISSN de la revue
Titre du volume
Éditeur
Université Oran1 Ahmed Ben Bella
Résumé
Cette étude vise à sélectionner des souches de lactobacilles avec différentes spécificités protéasiques sur les protéines lactosériques. L'hydrolyse des protéines a été déterminée par degré d'hydrolyse (DH) et électrophorèse SDS-PAGE, puis optimisée sous différentes conditions de température, pH, ratio cellules / protéines lactosériques et temps d'incubation. L'activité antioxydante des hydrolysats a été évaluée par piégeage des radicaux libres 2,2-diphényl-1-picrylhydrazyle (DPPH) et l'oxyde nitrique (NO). L'activité antibactérienne a été examinée par le test de diffusion sur puits. Les résultats ont révélé que les souches ont présenté un optimum d'hydrolyse des protéines lactosériques à pH 7, à 30 °C, avec un ratio cellules / protéines lactosériques de (2/1) et après 48 h d'incubation. Dans ces conditions, les hydrolysats des souches Lb. plantarum LBBS2 et Lb. plantarum LBM2 ont présenté une activité antibactérienne contre des microorganismes pathogènes et des germes d'altération. Les propriétés antioxydantes de ces mêmes hydrolysats et celui généré par la souche Lb. brevis CHTD27 ont atteint un maximum après 24 h d'incubation. Ces résultats suggèrent que les souches LBBS2 et LBM2 pourraient constituer des nouvelles souches d'intérêt technologique avec une activité protéolytique intéressante.
Description
Mots-clés
Lactobacillus, Protéines Lactosériques, Activité Protéolytique, Spécificité Protéasique, Hydrolysat, Degré D'hydrolyse (DH), Electrophorèse SDS-PAGE, Activité Antioxydante, Radicaux Libres, Activité Antibactérienne